ENZIMAS
Chamamos de enzimas as proteínas complexas (heteroproteínas ou proteínas derivadas) que atuam como catalisadores nos processos biológicos. Assim, as reações que ocorrem nos organismos vivos são catalisadas pelas enzimas. Em muitos casos, as enzimas intracelulares ou endoenzimas. Em outros casos, atuam fora da célula em que são produzidas, daí serem chamadas de enzimas extracelulares ou exoenzimas. Portanto, são proteínas especiais de função catalisadora, isto é, são substâncias biológicas que aumentam a velocidade das reações químicas celulares sem alterar o produto das reações
Elas são compostos facilmente destruídos pelo calor ( temperatura acima de 70ºC ), por agitação intensa, por ondas ultravioleta e ultra-sonoras, por substâncias como o cianeto de sódio, o fluoreto de sódio, traços de metais pesados, ácidos ou bases, etc.
Quanto à ação, a teoria mais aceita é a de que a enzima e a substância sobre a qual vai agir (chamada substrato) formam um composto intermediário que, posteriormente, sofre um desdobramento, regenerando a enzima. Veja um esquema que mostra a ação catalítica da enzima :
Figura 4 – Ação catalítica das enzimas (modelo chave-fechadura).
Elas são catalisadores altamente específicos, ou seja, para cada substrato devem existir poucas (ou apenas uma) enzimas.
A nomenclatura é feita a partir do nome do substrato sobre o qual a enzima atua, seguido da terminação ase. Por exemplo : urease, que catalisa a hidrólise da uréia; maltase, que catalisa a hidrólise da maltose.
Sítio Ativo e Centro Catalítico
Existe uma estreita relação entre a estrutura das enzimas e sua função catalítica. Ou seja, é a estrutura protéica que determina as interações entre a enzima (catalisador) e o substrato (reagente), que participam desta catálise.
O substrato deve ser capaz de se ligar de forma específica à enzima que, por meio desta interação, facilita a transformação do substrato em produto. Dessa forma, a estrutura do catalisador deve favorecer o conjunto de interações que permitem a ligação do substrato expondo grupos químicos capazes de interagir entre si formando, transitoriamente, um COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO.
O substrato liga-se à enzima através do sítio ativo, local onde ocorrerá a reação catalisada pela enzima. Esta é, portanto, a região da enzima que contém resíduos de aminoácidos capazes de interagir com o substrato. É nesse sítio, também, que estão os resíduos de aminoácidos que diretamente participam da ruptura e estabelecimento de ligações químicas que resultam na formação do produto. Estes resíduos denominam-se GRUPOS CATALÍTICOS.
O sítio ativo da enzima é uma fenda (sulco) tridimensional localizada na superfície da enzima, formado por grupos provenientes de porções distintas da seqüência polipeptídica. São geralmente resíduos distanciados entre si na seqüência primária da molécula enzimática que adotam um arranjo conformacional que os aproxima como resultado de interações não-covalentes. Com efeito, nestes arranjos conformacionais, aminoácidos distanciados uns dos outros na seqüência polipeptídica podem interagir mais intensamente entre si do que aminoácidos adjacentes, propiciando um ambiente favorável à ligação do substrato.
Apesar de o sítio ativo ser apenas uma pequena porção da enzima, a participação de outros aminoácidos na catálise enzimática nem por isso deve ser desprezada. Na verdade, em algumas enzimas, os aminoácidos restantes constituem-se em sítios regulatórios, de interação com outras moléculas (protéicas ou não) ou canais de aproximação dos substratos ao sítio ativo da enzima. A integridade da molécula enzimática é por isso necessária à atividade catalítica.
